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Compuestos de carbono

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Mensaje por Caris el Sáb Ago 17 2013, 13:36

Bueno, pues habéis conseguido que me pique la curiosidad. Aquí estoy zambullendo me en un libro de Eduardo Punset de por que somos lo que somos.
Llegados al tema me he topado con la explicación del carbono que describe Miller: "Muchos compuestos de carbono no están vivos (por ejemplo, los plásticos) y sólo los seres vivos pueden reproducirse y evolucionar. Ésta es la diferencia". Parece una bonita explicación ante la diferencia entre un ser vivo y un objeto, no obstante hay algo que no me queda claro. ¿Que es lo que hace que un compuesto de carbono esté vivo o muerto en primer lugar?
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Mensaje por alodnamra el Sáb Ago 17 2013, 15:37

Ningún compuesto está vivo, sólo son moléculas pululando por ahí. Los sitios de la molécula pueden ser activos y responder a la interacción con otras moléculas; si consideramos eso como "vida", entonces sería lo contrario: todo está vivo. Depende cómo quieras verlo.

Yo considero "vivo" a partir de los virus, puesto que pueden tener movilidad, a pesar de no ser más que un conjunto de moléculas reaccionando por ahí para multiplicarse. Un enzima, sin embargo, no lo considero vivo, puesto que sólo está ahí para reaccionar como ha sido diseñado para hacer.

Creo que me estoy haciendo un poco la picha un lío...lol! lol! lol! lol! lol! 
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Mensaje por Caris el Sáb Ago 17 2013, 21:15

Puestos en consideración que hablamos de personas relativamente inteligentes con muchos años de estudio en el tema, sobreentiendo que si muchos compuestos de carbono no están vivos, también los habrá que los sean, y que sobre esta explicación marcan la diferencia evolutiva entre un objeto o materia no orgánica que permanece inerte al paso del tiempo y la vida que sufre cambios y evolución.
Las moléculas activas que responden a la interacción con otras moléculas también podrían desarrollar como resultado algo que no esta vivo y por tanto no sufrirá superior metamorfosis ¿o la que se lía soy yo?

La cuestión es cual es la distinción entre los compuestos de carbono para dar un paso u otro..
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Mensaje por alodnamra el Sáb Ago 17 2013, 21:50

No sé quién será ese tal Miller, pero tampoco puedes tomarte al pie de la letra lo que digan los libros. Por ejemplo, tomemos un alcano, que es algo así como la molécula de hidrocarburo más sencilla (fórmula general CnH(2n+2)). No reaccionan con casi nada de forma espontánea, porque los enlaces C-H son muy estables; ni tiene grupos reactivos porque todo es enlaces C-H y C-C. Y sin embargo... acércales una llama y BOOM! Reacción exotérmica sin falta de nada más para liberar CO2 y H2O. ¿Estarían "vivos" entonces? Creo que para evitar líos, dejemos lo vivo en "de bacterias hacia arriba", con los virus marcando la difusa frontera...
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Mensaje por Caris el Sáb Ago 17 2013, 22:03

Precisamente por que quise evitar quedarme con información de dudosa calidad, decidí meterme con Eduard Punset (supuestamente uno de los hombres mas inteligentes de España) que hablando de Miller quien descubrió a sus 23 como se crean los aminoácidos iniciales para la vida con 2 recipientes de cristal, saca el tema que lleva a la cuestión de mi pregunta. Pero puede que tengas razón, tampoco es cuestión de meterse en las aguas mas profundas el primer día o quizás nunca en exceso, por el mismo temilla de no volvernos locos...
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Mensaje por alodnamra el Sáb Ago 17 2013, 22:34

Los aminoácidos por sí mismos no hacen nada. Tienen una posibilidad entre 2 elevado a (el número de aminoácidos de cierta proteína) de conseguir formar la estructura primaria (es decir, sólo la secuencia de aminoácidos; luego vienen estructuras espaciales secudarias, terciarias y en algunos casos hasta cuaternarias) de dicha proteína, y por ejemplo, la insulina, como proteína "pequeña", ya tiene 51 aminoácidos.

Además, en condiciones celulares hay un conjunto de enzimas, tRNAs y otras moléculas que "catalizan" el proceso de unión, porque la formación espontánea de enlaces peptídicos tampoco es que sea muy favorable (en condiciones "in vitro", se puede catalizar la formación de un enlace peptídico, que en realidad no es otra cosa que un enlace amida, añadiendo un poco de ácido fuerte). Asimismo, son todas esas otras moléculas las que hacen que se unan los aminoácidos correctos en orden.

Sin embargo, la síntesis de péptidos en laboratorio es factible, aunque poco rentable, porque el rendimiento se va reduciendo a pasos agigantados con cada nuevo aminoácido que quieras añadir, amén de que se gastan muchísimos recursos, porque el proceso consiste en: anclar un aminoácido a una resina sólida --> desprotegerlo (viene protegido para evitar reacciones indeseadas) --> añadir exceso del siguiente aminoácido que queramos meter (que vendrá protegido por el otro extremo) --> lavados, lavados, lavados --> desprotección del segundo --> etc. Hay que reconocer que "la vida" ha sido muy práctica a la hora de optimizar recursos, haciendo que participen múltiples catalizadores para conseguir una reacción única y específica. Y además, por si fuera poco, esos enzimas, cuando no se requieren más, se "reciclan" sus aminoácidos para construir otros enzimas que sean necesarios en otro momento.
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Mensaje por Caris el Dom Ago 18 2013, 12:43

[Tienes que estar registrado y conectado para ver este vínculo] escribió:Los aminoácidos por sí mismos no hacen nada. Tienen una posibilidad entre 2 elevado a (el número de aminoácidos de cierta proteína) de conseguir formar la estructura primaria (es decir, sólo la secuencia de aminoácidos; luego vienen estructuras espaciales secudarias, terciarias y en algunos casos hasta cuaternarias) de dicha proteína, y por ejemplo, la insulina, como proteína "pequeña", ya tiene 51 aminoácidos.

Además, en condiciones celulares hay un conjunto de enzimas, tRNAs y otras moléculas que "catalizan" el proceso de unión, porque la formación espontánea de enlaces peptídicos tampoco es que sea muy favorable (en condiciones "in vitro", se puede catalizar la formación de un enlace peptídico, que en realidad no es otra cosa que un enlace amida, añadiendo un poco de ácido fuerte). Asimismo, son todas esas otras moléculas las que hacen que se unan los aminoácidos correctos en orden.

Sin embargo, la síntesis de péptidos en laboratorio es factible, aunque poco rentable, porque el rendimiento se va reduciendo a pasos agigantados con cada nuevo aminoácido que quieras añadir, amén de que se gastan muchísimos recursos, porque el proceso consiste en: anclar un aminoácido a una resina sólida --> desprotegerlo (viene protegido para evitar reacciones indeseadas) --> añadir exceso del siguiente aminoácido que queramos meter (que vendrá protegido por el otro extremo) --> lavados, lavados, lavados --> desprotección del segundo --> etc. Hay que reconocer que "la vida" ha sido muy práctica a la hora de optimizar recursos, haciendo que participen múltiples catalizadores para conseguir una reacción única y específica. Y además, por si fuera poco, esos enzimas, cuando no se requieren más, se "reciclan" sus aminoácidos para construir otros enzimas que sean necesarios en otro momento.
Vale, creo que te he pillado. Conocemos los ladrillos pero no el cemento.
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Mensaje por Caris el Dom Ago 18 2013, 12:45

[Tienes que estar registrado y conectado para ver este vínculo] escribió:El carbono forma los materiales de la vida(que se conozca). Tiene una gran facilidad de enlace químico, y esto finalmente implica la posibilidad de materiales plásticos. Lo que no es plástico tiende a quebrarse o a dispersarse... la vida encuentra en los materiales plásticos(carbono) la base para los cuerpos vivos.

Nadie sabe qué es la vida. Bueno; ningún químico ni biólogo, ni científico cientifista.

"Be plastic, my friend"
Pero es que en mi libro pone justo lo contrario: Los materiales plásticos no llevan a la vida, ni todos los compuestos de carbono...
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Mensaje por Caris el Dom Ago 18 2013, 12:52

Me hago la picha un lio, que viene primero los compuestos de carbono o los aminoácidos?
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Mensaje por alodnamra el Dom Ago 18 2013, 16:53

Los aminoácidos son compuestos de carbono "más elaborados", más complejos, más "raros", por decirlo de alguna forma. El carbono, sólo uniéndose consigo mismo, ya te da grafito y diamante. Con oxígeno te puede dar monóxido y dióxido de carbono, pero también, en condiciones extremas (o bajo condiciones de laboratorio), puede dar compuestos más raros como O=C=C=C=O, por ejemplo.

Luego entra el hidrógeno. Y entonces tienes alcanos, alquenos (donde hay al menos un doble enlace) y alquinos (donde hay al menos un triple enlace), así como sus versiones cíclicas. Y luego, el benceno. Y de estos, cuando empiezas a meter "heteroátomos" (cualquier otro elemento, normalmente considerando sólo los "no metales", que no sea ni carbono ni hidrógeno), obtienes toda la diversidad: alcoholes, cetonas, aldehídos, aminas, éteres, esteres, halogenuros, ácidos orgánicos, haluros de acilo, anhídridos, fenoles... y esto sólo son nombres de grupos funcionales posibles, es decir, en una misma molécula pueden encontrarse varios de ellos.

Y llegamos a los aminoácidos, donde la complejidad ya es notable por varios motivos. Primero: un aminoácido siempre es de la forma L. Existen formas D y L, que indican si, en una disolución del compuesto, al pasarle luz polarizada (luz que sólo existe en un único plano), el plano de la luz se desvía a la derecha (dextrógiro) o izquierda (levógiro). Todos los aminoácidos proteinogénicos son forma L, mientras que todos los azúcares que utilizan los seres vivos son forma D (salvo raras excepciones, normalmente con fines de formar estructuras defensivas). Esta capacidad de girar la luz polarizada se debe, en este caso, a que en los aminoácidos hay un carbono que tiene 4 sustituyentes distintos, lo que le confiere la posibilidad de existir en una conformación rotacional u otra que es su imagen en el espejo (buscar "racémico" en wikipedia si quieres saber más). Precisamente por esto, estas moléculas son "más raras" porque tienen, unido a ese carbono: un hidrógeno, un grupo amina, un grupo ácido orgánico, y una cadena variable en función del aminoácido, desde "otro hidrógeno" (glicina) a un grupo indol (triptófano) o un grupo tioéter (metionina).

En el fondo, siguen siendo moléculas bastante sencillas si las comparas con otras moléculas de origen natural como pueden ser los taxoles, muchos antibióticos o muchas toxinas... pero como puedes ver, requieren un nivel de "organización" que es bastante complejo, sobre todo teniendo en cuenta que algo así como la mitad de los 20 aminoácidos que necesitamos la tenemos que sintetizar nosotros (la otra se adquiere de la dieta).
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